2.2.2 Chemischer Aspekt der WolleWolle als ein natürlich gewachsenes Tierhaar ist eine sehr kompliziert aufgebaute Substanz. Hauptbestandteil getrockneter Wolle sind zu ca. 97% Wollproteine, außerdem besteht sie noch zu 2% aus Fetten und 1% sind anorganische Bestandteile (Gew.-%).Eine Elementaranalyse ergibt, dass wasserfreie Wolle aus ca. 50,5% Kohlenstoff, 6,8% Wasserstoff, 22% Sauerstoff, 16,5% Stickstoff, 3,7% Schwefel und 0,5% Asche (Gew.-%) besteht. Mit Ausnahme des Schwefels ist die Zusammensetzung typisch für alle Proteine. Der hohe Schwefel-Gehalt kommt durch den hohen Gehalt an Cystin, einer Aminosäure, die zwei Schwefelatome in einer Disulfid-Bindung aufweist. Als Eiweißfaser besteht die Wolle hauptsächlich aus Keratinen, die zu der Gruppe der Skleroproteine zählen. Wie bei allen Proteinen ist auch bei den Keratinen die Aminosäure der kleinste chemische Baustein (ZAHN et al.1996, eine Tabelle der Aminosäuren von Wolle, ihre Zusammensetzung und Darstellung siehe Anhang 7.1.4). Aus der Art und der Anordnung der 24 verschiedenen Aminosäuren resultieren unterschiedliche Protein-Typen. Sie sind über eine Peptidbindung kettenförmig zu Makromolekülen, so genannten Polypeptiden, miteinander verknüpft, man nennt diese Darstellungsweise die Primärstruktur (graphische Darstellung einer Polypeptidkette siehe Anhang 7.1.5). Die Aminosäurereste ragen senkrecht zur Längsrichtung aus den Peptidketten heraus, und zwar abwechselnd nach beiden Seiten. Die Reste der Aminosäuren sind ausschlaggebend für die außergewöhnliche Vielseitigkeit des jeweiligen Proteins so auch des Keratins der Wolle. Sie sind höchst unterschiedlich in ihrem chemischen und physikalischen Verhalten. Säurereste bilden durch Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen die Helixstruktur, eine schraubenförmige Anordnung der Aminosäuren die auch Sekundärstruktur genannt wird. Säurereste halten auch benachbarte Helices durch Wasserstoffbrücken (polare Bindungen) zusammen; aber auch andere Bindungen wie Salzbrücken zwischen sauren und basischen Gruppen (ionische Bindungen), Disulfid-Bindungen (kovalente Bindungen) und hydrophobe Wechselwirkungen (apolare Bindungen), ermöglichen schlussendlich die charakteristische Form und die vielen Eigenschaften der Wolle (DANNENFELDT 1989, SCHIECKE 1987, ZAHN et al.1996. Schematische Abbildungen der einzelnen Bindungen siehe Anhang 7.1.6). |
